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 Pyruvate kinase

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Aline
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MessageSujet: Pyruvate kinase   Mer 24 Fév 2010 - 9:41

La pyruvate kinase est une enzyme de la glycolyse, qui catalyse la réaction d'hydrolyse du PEP selon l'équation PEP + ADP -> énolpyruvate + ATP. L'énolpyruvate est ensuite converti en pyruvate par création d'une liaison phosphoanhydride. La réaction qu’elle catalyse est irréversible, ce qui est très surprenant au vu du nom de l’enzyme qui décrit la réaction inverse.
Chez les mammifères, Trois grands types de pyruvate kinases ont été mises en évidence, qui diffèrent par leur mode de régulation : -la pyruvate kinase de tyle L (liver), présente dans le foie ; elle est inhibée allostériquement par l'ATP et l'alanine ; activée par le fructose 2,6 biphosphate F2,6BP (un intermédiaire de la glycolyse) ; et régulée par phosphorylation-déphosphorylation (donc sous contrôle hormonal),
Sur le plan génétique,les enzymes L (liver) et R (red cells) dont le gène est situé sur le chromosome 1(.....) il est constitué de 12 exons qui codent deux isozymes qui ont une expression différente, « tissu spécifique », liée à l'utilisation de deux promoteurs différents : le promoteur actif dans les cellules sanguines rouges (les hématies ou globules rouges) qui est situé en amont du 1er exon et le promoteur actif dans le foie qui est situé en amont du 2eme exon, dans le premier intron du gene. L'ARN messager qui code la protéine « R » est donc constitué des exons 1 et 3 à 12, l'exon deux étant supprimé par « épissage alternatif ». L'ARN messager codant la proteine « L » est elle constituée des exons 2 et 3 à 12.

Les isozymes M sont issues d'un autre genes situé sur le chromosome ..... et sont issues d'un meme messager modifié par un épissage alternatif portant sur l'exon .... . La Pk M1, d'expression quasiment ubiquitaire (sauf cellules rouges sanguines) et la Pk M2 dont l'expression est restreinte aux cellules embryonnaires et serait dérégulée dans certaines néoplasies. Un point intéressant est que chez certains patients porteurs d'une anémie hémolytique liée au deficit en PK, une amélioration de l'anémie chronique est lié à une réexpression de l'isozyme M2, embryonnaire. Le contrôle de cette réexpression pourrait être une alternative thérapeutique chez les patients atteints de deficit en Pyruvate Kinase.
-la pyruvate kinase M, présente dans les muscles, qui n'est pas régulée par phosphorylation-déphosphorylation,
-la pyruvate kinase A, présente dans les autres tissus, dont la régulation est intermédiaire et dépend des tissus.
Ce sont 3 iso-enzymes.

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MessageSujet: Re: Pyruvate kinase   Mer 24 Fév 2010 - 9:43

2008:Iori Elisabetta; Millioni Renato; Puricelli Lucie; Arrigoni Giorgio; Lenzini Livia; Roberto Trevisan, James Peter; Rossi Gian Paolo; Pinna Lorenzo A; Paolo Tessari
Expression des enzymes de la glycolyse et la pyruvate kinase dans les fibroblastes cultivés à partir de type 1 chez les patients diabétiques avec ou sans néphropathie.
Biochimica et Biophysica Acta 2008;1782(11):627-33.
Depuis le diabète de type 1 (DT1) patients présentant une néphropathie (DN +) sont insulino-résistants, nous avons cherché à identifier (à nouveau) les sites potentiels moléculaires impliqués dans les altérations du métabolisme du glucose chez ces patients. Nous avons examiné l'expression des enzymes de la glycolyse dans les fibroblastes cultivés à partir T1DM (DN +) patients, comparé à ceux des patients sans néphropathie T1DM (DN-) et de contrôles. Pyruvate kinase (PK) L'activité a également été déterminée. Fibroblastes de peau humaine ont été cultivées dans du glucose normale (6 mm). ARN et des protéines ont été analysés, respectivement, en utilisant microarray ARNc et l'électrophorèse bidimensionnelle suivie d'une identification à la spectrométrie de masse. PK activité a été mesurée en utilisant un dosage spectrophotométrique. Par rapport à des contrôles, l'augmentation de l'expression du gène de l'hexokinase, phosphoglucomutase, phosphofructokinase, aldolase et isomérase triosephosphate ont été trouvés dans DT1 (DN +) patients, mais pas dans DT1 (DN-) patients. En T1DM (DN +) patients, l'analyse des protéines a montré une expression altérée de trois enzymes de la glycolyse: isomérase triosophosphate, enolase et PK. En outre, l'activité PK dans des fibroblastes de T1DM (DN +) patients a été plus faible que dans DT1 (DN-) et dans les contrôles. En conclusion, cette étude fait état des modifications d'enzymes impliqués dans le métabolisme du glucose qui mai être associés à la physiopathologie de l'insulinorésistance et de lésion rénale chez T1DM (DN +) patients.

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MessageSujet: Re: Pyruvate kinase   Mer 24 Fév 2010 - 9:49

2001:Wang C; Chiarelli LR; Bianchi P; Abraham DJ; Galizzi A; Mattevi A; Zanella A; Valentini G
Human pyruvate kinase érythrocytaire: la caractérisation de l'enzyme recombinante et une forme mutante (R510Q) qui entraîne une anémie hémolytique non sphérocytaire.
Sang 2001;98(10):3113-20.
Human erythrocyte pyruvate kinase joue un rôle important dans le métabolisme des érythrocytes. Mutation sur le gène de résultats dans le déficit en pyruvate kinase et est une cause importante d'anémie hémolytique héréditaire non sphérocytaire. En raison des difficultés à isoler les enzymes mutantes de patients, ces mutations n'ont pas été pleinement étudiés. Dans cette étude, un ADN complémentaire (ADNc) codant pour la pyruvate kinase humaine érythrocytaire a été généré. L'ADNc a été cloné dans plusieurs vecteurs d'expression, et la protéine est exprimée et purifiée. La protéine tétramère propriétés étaient caractéristiques des hématies humaines authentiques pyruvate kinase, y compris la réponse au substrat, la phosphoénolpyruvate, l'activation par le fructose 1,6-diphosphate, et l'inhibition par l'adénosine triphosphate (ATP). Le segment N-terminale de la protéine a été très sensible à la protéolyse, mais seulement 2 des 4 sous-unités ont été fendues et manquait de 47 N-terminal des résidus d'acides aminés. Une protéine mutante, R510Q, qui est la mutation la plus fréquente dans la population nord-européenne, a également été produite et purifiée. La protéine mutante a conservé sa capacité de liaison et pouvait être activée par le fructose 1,6-diphosphate et a montré la cinétique similaire à l'égard et à l'adénosine diphosphate phosphoénolpyruvate que pour l'enzyme de type sauvage. Inversement, la protéine mutante présente une stabilité considérablement diminué vers la chaleur et est plus sensible à l'inhibition de l'ATP. L'instabilité de l'enzyme diminue le niveau d'enzymes dans la cellule, ce qui représente la kinase, déficit observée en clinique "pyruvate» des patients qui sont homozygotes pour cette mutation. Cette étude fournit la caractérisation première fois en détail fonctionnel de l'homme pyruvate kinase érythrocytaire. Ces résultats permettront à l'établissement d'une corrélation entre les anomalies fines moléculaire et l'expression clinique de la maladie.

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